Ramona Christina ChristmannSpektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ISBN: | 978-3-8440-4134-7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reeks: | Biophysik | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Trefwoorden: | Häm-Thiolat-Proteine; Stopped-Flow-Spektroskopie; Mössbauer-Spektroskopie; Compound I; Shunt-Reaktion | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Soort publicatie: | Dissertatie | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Taal: | Duits | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Pagina's: | 238 pagina's | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gewicht: | 353 g | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Formaat: | 21 x 14,8 cm | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Bindung: | Hardcover | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Prijs: | 49,80 € / 62,25 SFr | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Verschijningsdatum: | December 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Kopen: | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Download: | Beschikbare online documenten voor deze titel: U heeft Adobe Reader, nodig, om deze bestanden te kunnen bekijken. Hier vindt u ondersteuning en informatie, bij het downloaden van PDF-bestanden. Let u er a.u.b. op dat de online-bestanden niet drukbaar zijn.
Gebruikersinstellingen voor geregistreerde online-bezoekers Hier kunt u uw adresgegevens aanpassen en uw documenten inzien.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Aanbevelen: | Wilt u dit boek aanbevelen? | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Recensie-exemplaar | Bestelling van een recensie-exemplaar. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Verlinking | Wilt u een link hebben van uw publicatie met onze online catalogus? Klik hier. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Samenvatting | Eisenhaltige Biomoleküle erfüllen in der Natur vielfältige lebenswichtige Aufgaben, wie z.B. Sauerstofftransport, Elektronentransfer sowie Sauerstoff- und Eisenspeicherung. Es wurden vier Hämproteine untersucht, deren Hämgruppe jeweils mittels eines Schwefels aus einem Cystein mit dem Apoprotein verbunden ist und die deshalb zu den Häm-Thiolat-Proteinen gehören. Die Chloroperoxidase CPO ist bereits gut erforscht und bildet bei der Reaktion mit Wasserstoffperoxid das hochreaktive Intermediat Compound I (Cpd I), ein Fe(IV)=O Porphyrin-π-Kation-Radikalsystem. Dieses Cpd I wurde ebenfalls in manchen Cytochrom P450-Enzymen in einer sogenannten "Shunt"-Reaktion nachgewiesen. Die Cytochrom P450-Enzymfamilie katalysiert die Hydroxylierung zahlreicher Substrate, wobei Cpd I dabei für die Fähigkeit gesättigte C-H-Bindungen zu hydroxylieren verantwortlich gemacht wird. Diese Arbeit umfasst sowohl die Herstellung der Enzymproben und die Optimierung der Expressionsbedingungen als auch reaktionskinetische Untersuchungen der "Shunt"-Reaktion mit verschiedenen Persäuren und Reaktionsbedingungen für Cytochrom P450cam und Cytochrom P450bmp. Bei P450cam traten bei bestimmten Reaktionsbedingungen beide für Cpd I typischen Absorptionsbanden auf, bei P450bmp jedoch nicht. Es wird davon ausgegangen, dass Cpd I in den meisten Fällen zu schnell weiterreagiert und nicht genug für eine Detektion akkumuliert. Zu guter Letzt wurde die NO-Bindung des Cimex-Nitrophorins cNP bei verschiedenen pH-Werten mittels Mössbauer-Spektroskopie untersucht und ein Mechanismus zur reversiblen Bindung von NO im cNP vorgestellt. |